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鈣蛋白酶的結構

閱讀:197發布時間:2015-9-22

elisa試劑盒 鈣蛋白酶是一種降解蛋白的酶,主要是對肌肉各種蛋白的降解。calpain把肌原纖維中的蛋白進行降解,故而肌纖維被降解,骨骼肌的剪切力降低,肉的嫩度提高,是對肉品質起重要作用的一種倚賴鈣離子的蛋白酶。calpain活性受肌細胞中鈣離子的濃度影響,鈣離子可以激活此蛋白,根據激活此種蛋白所需的鈣離子濃度calpain分為u-calpain(微摩爾級)和m-calpain(毫摩爾級)。

鈣蛋白酶(EC3,4,22,17)是細胞內依鈣中性半*內肽酶。在體內,通過Ca2+激活及自溶而表elisa試劑盒現出蛋白水解酶的活性,并通過鈣蛋白酶抑制活化的鈣蛋白酶活性。鈣蛋白酶系統的主要作用對象是細胞骨架蛋白、蛋白激酶和磷酸酶以及激素受體。廣泛存在的鈣蛋白酶有鈣蛋白酶1(u-calpain)、鈣蛋白酶2(m-calpain),還有鈣蛋白酶3(p94)。前兩者都由2個亞基組成,分子量相近,但兩者表現zui高活性所需的Ca2+濃度不同。u-calpain所需的Ca2+為1~12umoL/L,而m-calpain所需的鈣離子為250~750u moL/L。它們的小亞基相同,而大亞基是兩個相關基因的產物,兩種大亞基之間存在一定的免疫交叉反應。有功能的鈣蛋白酶是由大亞基(催化區,80kd)和小亞基(調節區,30kd)組成,小亞基是單個基因的產物,而大亞基則是不同基因的產物。

elisa試劑盒不同來源的鈣蛋白酶cDNA序列發現其大亞基由4個結構域組成,其中結構域Ⅱ是表現水解活性的關鍵部位,它約占大亞基氨基酸殘基數的35%左右;結構域Ⅳ,位于羧基端,占氨基酸殘基數的20%,是鈣離子結合部位;結構域I和結構域Ⅲ分別占氨基酸殘基的10%和35%,可能起活性調節作用。calpain3(p94)也是一個與肌肉的嫩度密切相關的蛋白酶。

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